Respiration und Elektronenüberträger
Der Abbau von Verbindungen, die durch die Atmung Mitteilungen viel mehr Energie, als dies den Abbau der gleichen Verbindungen durch Fermentation. Dies ist, weil die vollständige Reduktion der Produkte der Fermentation nicht möglich ist, ohne Sauerstoff oder Sauerstoff Substitute als terminale Elektronenakzeptoren wirken.
Der Star dieses Phänomen ist die Elektronentransportkette, welches umfasst mehrere Elektronenakzeptoren, die innerhalb einer Membran in der Reihenfolge der Reduktionskraft so, dass die schwächsten Elektronenakzeptoren an einem Ende der Kette und die stärksten Elektronenakzeptoren sind am anderen Ende. Es ist die spezifische Ausrichtung der Elektronenüberträger in der Membran, die die Protonenbewegungskraft und verbindet die ATP-Synthese mit ihr schafft.
Die Elektronentransportkette reduziert organische Verbindungen zu CO2 und spart ein Teil der Energie als Elektronen aus dem Kohlenstoffsubstrat (Glucose) durch mehrere Redox-Reaktionen auf das terminaler Elektronenakzeptor übertragen (O2).
Einige membrangebundenen Träger, wie die Chinone, sind Nicht-Protein-Moleküle, aber die meisten sind Oxidations-Reduktions-Enzyme und einige von diesen haben prosthetische Gruppen, die in Redox-Reaktionen teilnehmen. Prosthetischen Gruppen sind kleine Moleküle, die dauerhaft gebunden an ein Enzym und sind wichtig für seine Aktivität.
Im Folgenden sind viele verschiedene Elektronenüberträger, die an der Elektronentransportkette nehmen:
NADH Dehydrogenasen: Diese sind Proteine, die eine elektronen accept (e-) Und ein Proton (H+) Von NADH, NAD, es zu Oxidations+ und Leiten sie auf ein Flavoprotein.
flavoproteins: Diese bestehen aus einem Protein gebunden an eine prothetische Gruppe mit dem Namen Flavin, das kommt aus dem Vitamin Riboflavin. Die Flavin-Gruppe übernimmt zwei e- und zwei H+ sondern spendet nur zwei e- wenn oxidiert.
Cytochrome: Diese Proteine enthalten eine Häm prosthetische Gruppe mit einem Eisenatom in seinem Zentrum, das gewinnt oder verliert eine einzelne E-. Es gibt verschiedene Klassen von Cytochromen basierend auf dem Typ von Häm sie enthalten und mit einem anderen Buchstaben gekennzeichnet (beispielsweise Cytochrom a). Wenn die gleiche Klasse von Cytochrom in zwei Organismen leicht unterschiedlich ist, wird jeweils eine Nummer an den Namen angehängt (beispielsweise eine Cytochrome1 und2).
Eisen-Schwefel-Proteine: Diese binden Eisen aber ohne eine Häm-Gruppe. Stattdessen haben sie Cluster von Schwefel- und Eisenatome in der Mitte des Proteins angeordnet ist. Sie akzeptieren nur e- und eine Bereichsnetz reduzieren, je nach der Anzahl der Eisen- und Schwefelatome vorhanden.
Quinones: Diese hydrophoben Molekülen (nicht-Proteine) sind frei, um die Membran zu bewegen. Sie nehmen zwei e- und zwei H+ und in der Regel fungieren als Bindeglied zwischen Eisen-Schwefel-Proteinen und Cytochrome.
Hier können Sie Beispiele für einige dieser Verbindungen zu sehen und wie sie körperlich in der Membran in der richtigen Reihenfolge sitzen für Elektronen aus dem elektronegativste zum elektropositivste fließen.
